Het Our Common Future (OCF) 2.0 project probeert de maatschappij een spiegel voor te houden en te wijzen op bedreigingen, maar ook op de grote kansen die er liggen om een duurzame maatschappij te ontwikkelen. In negentien deelonderwerpen zijn specialisten uit het hele land een maand of vier aan de slag geweest om dit duurzame toekomstbeeld te schetsen en een stappenplan te ontwikkelen om er ook daadwerkelijk te komen. Onderstaand stuk beschrijft één van deze deelonderwerpen. Het is geschreven door dertien specialisten op het gebied van toerisme. Het beschrijft de huidige ontwikkelingen in het toerisme, de bedreigingen, maar vooral de kansen die de Nederlandse toeristische sector heeft om in 2035 te komen tot 100% duurzaam toerisme vanuit en naar Nederland.
Een van de instrumenten voor de bepaling van de kwaliteit en van de aanwezigheid van opgetreden schade vormt het niet-destructief onderzoek (NDO), waarvan vele uitvoeringsvormen zijn ontwikkeld en waaraan binnen de kaders van de wetgeving en de in gebruik zijnde Codes zowel aan de apparatuur als aan de bediening eisen worden gesteld. Zo moeten ook de uitvoerders van NDO in de praktijk gecertificeerd zijn.
Protein kinases function as pivotal regulators in biological events, governing essential cellular processes through the transfer of phosphate groups from ATP molecules to substrates. Dysregulation of kinase activity is frequently associated with cancer, ocasionally arising from chromosomal translocation events that relocate genes encoding kinases. Fusion proteins resulting from such events, particularly those involving the proto-oncogene tyrosine-protein kinase ROS (ROS1), manifest as constitutively active kinases, emphasizing their role in oncogenesis. Notably, the chromosomal reallocation of the ros1 gene leads to fusion of proteins with the ROS1 kinase domain, implicated in various cancer types. Despite their prevalence, targeted inhibition of these fusion proteins relies on repurposed kinase inhibitors. This review comprehensively surveys experimentally determined ROS1 structures, emphasizing the pivotal role of X-ray crystallography in providing high-quality insights. We delve into the intricate interactions between ROS1 and kinase inhibitors, shedding light on the structural basis for inhibition. Additionally, we explore point mutations identified in patients, employing molecular modeling to elucidate their structural impact on the ROS1 kinase domain. By integrating structural insights with in vitro and in silico data, this review advances our understanding of ROS1 kinase in cancer, offering potential avenues for targeted therapeutic strategies.
